La liofilizzazione è largamente utilizzata per la preservazione a lungo termine di farmaci a base proteica, ma può portare a denaturazione della forma nativa, con conseguente perdita di attività terapeutica. Si rende pertanto necessario l’uso di eccipienti, definiti lioprotettori, capaci di inibire questi fenomeni di degradazione. Il presente lavoro di tesi si occupa di valutare, tramite l’utilizzo del software di dinamica molecolare GROMACS, alcuni aspetti qualitativi e quantitativi dei meccanismi di lioprotezione proteica, spesso difficilmente accessibili a livello sperimentale. In particolare si vuole verificare, simulando le interazioni tra ognuno dei 20 amminoacidi con i disaccaridi saccarosio e trealosio, se sia possibile predire l’efficacia di uno zucchero nella protezione di un principio attivo polipeptidico, e si vuole valutare se l’interazione tra alcuni generici polipeptidi (GB1 – hairpin, lisozima del bianco d’uovo, α-chimitropsigeno e ribonuclease - A) e gli stessi zuccheri sia ottenibile come somma delle interazioni del protettore con i singoli residui amminoacidici.